狭义的细胞骨架（cytoskeleton）概念是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构（微管（microtubule,MT)、微丝(microfilament,MF)及中考天间纤维(intermedia势钟tefilament,IF)组成的体系）。它所组成的结构体系称为“细胞骨架系统”，与细胞内的遗传系统、生物膜系统、并称“细胞内的三大系统”。直到20世纪60年代后停终何行会为征地子耐范，采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。是真核细胞借以维持其基本形态的重要结构，被形象地来自称为细胞骨架，它通常也振推亚稳达被认为是广义上细胞器的一种。广义的细胞骨架概念是细胞核骨架、细胞质骨架、细胞膜骨架和胞外基质所形成的网络体系。核必耐转骨架、核纤层与中间纤维在结构上相互连接，贯穿于细胞核和细胞质的网架体系。
微管编辑
微管（microtubule）可在所有哺乳类动物细胞中存在，直径大于12nm，除了红细胞(红血球)外，所有微管均由约55kD的α及β微360问答管蛋白（tubulin）组成。它们细胞骨架正常时以（αβ）二聚体形式存在,并以头尾相连的方式聚合，形成微管蛋白原纤维（protofilament），一般由13根这样的原纤维构成一个中空的直空印手及位谁微管，直径22~25nm。少数变异的微管如线虫等所有的则有其他数目的原纤维。活件微管确定膜性细胞器（membrane-enclosedorganelle）的位置和作为膜泡运输的导轨。微管是另菜微汽呀有出细胞骨架的架构主干，并也是某些胞器的主体承逐好回香新买艺，例如中心粒(centriole)就是由9组3联微管组成的构造，而真核生物的纤毛(cilium)与鞭毛(fla督接广发艺吃必复gellum)也是由以微管为9+2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成，其中二联微管由AB两个管组成，A管兰掉继由13条原纤维组成，B管由10条原纤士二步却维组成，两者共享5条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0，并且二联微管为三联微管所取代。[1]组成的轴丝(axonem罪若面吗年差克州条序e)为主体。
从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分（5%-20%），称之谓微管相财缩命见呼裂断占硫关蛋白（microtubeassociatedproteinsMAP结七办s）。这些蛋白具有组织特异性，表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质，已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白，并追踪微管基因表现界省出部分基因家族，某些基因被认为是编码独特的微管蛋白。
微管形兰成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数家三五造微管纤维处于动态的聚合和灾变(一种突然的，迅速的，一般不可逆转的分解)状态，这是实现其功能所必需的性质（如纺锤体）。与秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微管上，并阻止其他微管蛋白单体继续添加，进而破坏纺锤体的结构，长春花碱具有类似的功能。紫杉酚(taxol)，能促进微管的聚合，并使已形成的微管稳定，然而这种稳定性会破坏微管的正常功能。这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂，成为癌症治疗的新希望。
在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因，它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子，在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型，尚待深入研究。
除了α-与β-微管蛋白有编码相似的不同变异型，近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中gamma微管蛋白位于细胞内的微管组织中心（microtubuleorganizingcenter,MTOC），是用以提供α及β微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心。而delta与epsilon则被认为与中心体(centrosome)的结构与形成有关。其他尚有eta,zeta,theta等等多种变异，不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里，可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关，进一步详情仍待研究。
微丝编辑
细胞骨架微丝（microfilament）也普遍存在于所有真核细胞中，是一个实心状的纤维，直径为4nm-7nm一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%，但在活动较强的细胞中可占20%-30%。在一般细胞主要分布于细胞的表面，直接影响细胞的形状。微丝具有多种功能，在不同细胞的表现不同，在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝，可以收缩（收缩蛋白），在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用。
微丝主要由肌动蛋白（actin）构成，和肌球蛋白（myosin，一种分子马达蛋白）一起作用，使细胞运动。它们参与细胞的变形虫运动、植物细胞的细胞质流动与肌肉细胞的收缩：
植物细胞的细胞质流动：微丝中的actin(肌动蛋白)与myosin(肌球蛋白)在细胞质形成三维的网络体系。actin位于外质，myosin位于内质。myosin连结着细胞质颗粒，由ATP供给能量，myosin与细胞质颗粒的结合体沿着actinfilament滑动，从而带动整个细胞质的环流。
变形虫运动(amoeboidmovememt，阿米巴运动)：肌肉细胞的收缩：
如同微管蛋白，肌动蛋白的基因组成一个超家族，并组成多种极为相似的结构。例如，各种肌肉细胞有不同的肌动蛋白：①骨骼肌的条纹纤维；②心肌的条纹纤维；③血管壁的平滑肌；④胃肠道壁的平滑肌。它们在氨基酸组分上有微小的差异（大约在400个氨基酸残基序列中有4-6个变异），在肌肉与非肌细胞中都还存在β及γ肌动蛋白，它们与具有横纹的α肌动蛋白可有25个氨基酸的差异。
G-肌动蛋白单体（含ATP）可聚合为呈纤维状的F-肌动蛋白（含ADP），它们可由Mg2+及高浓度的K+或Na+诱导而聚合，聚合后ATP水解为ADP及C-肌动蛋白ADP单体，组成F-肌动蛋白。在骨骼肌的细肌丝（thinfilament，由肌动蛋白构成）与粗肌丝（thickfilament，由肌球蛋白构成）相互作用而使肌肉收缩（肌球蛋白可以起作肌动蛋白激活的ATPase的作用）。肌球蛋白也存在于哺乳动物的非肌细胞中（但以非聚合状态存在）。
中间纤维编辑
细胞骨架的第三种纤维结构称中间纤维（intermediatefilament,IF），又称中间丝、中等纤维，直径介于微管和微丝之间（8nm-10nm)，其化学组成比较复杂。构成它的蛋白质多达5种，常见的有波形蛋白(vimentin)、角蛋白(keratin)、结蛋白、神经元纤维、神经胶质纤维。在不同细胞中，成分变化较大。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。中间纤维有共同的基本结构，即构建成一个中央α螺旋杆状区，两侧则细胞骨架是大小和化学组成不同的端区。端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性。
以上这些结构单元并非是一成不变的，而是随细胞的生命活动而呈现高度的动态性，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。
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